Aminoácido esencial de 3 carbonos con un grupo R polar sin carga (es más hidrofílico que los aminoácidos no polares, ya que contiene grupos funcionales que forman enlaces de hidrógeno con el agua) y debe su polaridad a su grupo hidroxilo. Al ser un aminoácido de polaridad intermedia, se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares. Tiende a impedir la formación de la hélice a (confirmación de la cadena polipeptídica en las a queratinas) debido al tamaño y la forma de sus grupos R. Es un aminoácido glucogénico (ya que puede convertirse en glucosa y en glucógeno a partir de diferentes vías) que se convierte en piruvato. En algunas proteínas, los grupos hidroxilo de determinados residuos de serina se fosforilan enzimáticamente con el concurso del ATP, dando lugar a restos de fosfoserina. De este modo, los grupo fosfato incorporan una carga negativa a este polipéptido. La serina es un precursor de la glicina. La ruta principal para la formación de serina en los tejidos animales comienza con el 3-fosfoglicerato, que es un intermediario de la glucólisis. En la primera etapa de su grupo a-hidroxi se oxida por el NAD+ y rinde 3-fosfohidroxipiruvato. La transaminación desde el glutamato rinde 3-fosfoserina, que experimenta hidrólisis por acción de la fosfatasa de la fosfoserina para dar serina libre.
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